Die Regulation der Telomerase

In diesem Blog war schon mehrmals davon die Rede, dass die Telomerase nur in erwachsenen Zellen vorkommt. Wie vieleicht mancher in der Schule gelernt hat, ist in den menschlichen Zellen das gesamte Erbgut vorhanden und so mag es dort auch eine Sequenz geben, die die Aufgabe hat, die Telomerase herzustellen. In einer erwachsenen Körperzelle sind die Zellen ausdifferenziert und sie verlieren einige ihrer Eigenschaften. Besonders interessant ist das in Zusammenhang mit der Aktivität der Telomerase. Da dieser Stoff gerade Wissenschaftler, die sich mit dem menschlichen Altern befassen, sehr stark interessiert. So ist die Telomeraseaktivität in der Niere und im Gehirn bis zur 16. Woche nachweisbar, im Herz bis zur 12. Woche. Die Lunge, die Leber und die Hoden zeigen die längste Telomeraseaktivität, nämlich bis zur 21. Woche.
Was passiert nun, damit dieser Stoff nicht mehr hergestellt wird bzw. seine Wirkung verliert. Grundsätzlich sind zwei Möglichkeiten denkbar. Erstens natürlich , dass einfach die Herstellung des Enzyms verhindert wird und zweitens, das eine Veränderung am Subtrat, also am Telomer, herbeigeführt wird, so dass die Telomerase dort nicht mehr wirkungsvoll angreifen kann. Scheinbar kommen bei der Telomerase beide Wirkungsmechanismen zum Tragen. Die Regulation der Telomerase auf DNA Ebene erfolgt durch sogenanntes „Alternatives Spleißen“. Um diesen Mechanismus zu verstehen, bedarf es eine kurze Einführung in die Genexpression. Die DNA wird durch ein Enzym abgelesen und es entsteht die sogenannte m-RNA (m bedeutet hier Messenger). Es gibt allerdings Stellen innerhalb der DNA, die keine Informationen enthalten. So entsteht zunächst eine prä-mRNA, und dann werden die Stücke, die sogenannten Introns, herausgeschnitten. Die übrigen Stücke, die sogenannten Exxons, werden wieder zusammengefügt. In adulten Zellen werden andere Teile aus der mRNA herausgeschnitten und es entsteht eine andere RNA, die nicht in ein fertiges Protein translatiert werden kann.
Es gibt aber noch einen anderen Mechanismus, nämlich ein Protein, das sich an die Enden der Zellen setzt und so verhindert, dass die Telomerase angreift. Erst durch eine chemische Veränderung fällt dieser Stoff ab und die Telomerase kann ihrer Arbeit nachgehen.

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Medizin Nobelpreis für Forschungen an der Telomerase

Hier in diesem Blog ist viel über die Zellalterung und Telomerase die Rede. Die Annäherung an dieses Thema erfolgt in einer wissenschaftlich fundierten Weise, so dass auch wirklich klar wird, dass dieses Thema auch für hochqualifizierte Wissenschaftler interessant ist.

Nobelpreis für Erforschung der Telomerase

Die Erforschung der Alterungsprozesse in der Zelle wurde im Jahre 2009 sogar mit dem Nobelpreis für Medizin ausgezeichnet. Die drei Forscher arbeiten in Amerika und heißen Elizabeth Blackburn, Carol Greider und Jack Szostak. Das Nobelpreiskomitee ließ sich sogar zu der Äußerung hinreißen, dass das Enzym Telomerase, welches die Forscher entdeckt haben, ewige Jugend verheißen würde. Die Entdecker des Enzyms Telomerase bekamen knapp eine Million Euro auf ihr Konto überwiesen.

Was macht dieses Enzym Telomerase aber nun eigentlich, dass es geradezu als Jungbrunnen angesehen wird. Eigentlich zunächst nichts spektakuläres: Es verlängert die Enden der DNA. Die Enden der DNA, die üblicherweise als Telomere bezeichnet werden, verkürzen sich nämlich bei jeder Zellteilung. Das hängt mit dem Replikationsmechanismus zusammen, wobei immer ein Strang am Stück und der andere nur Stückchenweise entstehen kann und bei diesem Strang geht immer ein kleines Stück verloren. Das geht so lange, bis lebenswichtige Bereiche erreicht werden und die Zellen sterben. Diese Tatsache ist schon länger bekannt und trotzdem gab es einen kleinen Schönheitsfehler: Es gibt nämlich Zellen, die nicht sterben, Krebszellen zum Beispiel aber auch Embryonalzellen. Hier sind die Forscher lange Zeit an ihre Grenzen gestoßen, bis das Enzym Telomerase  entdeckt wurde. Telomerase ist eine sogenannte reverse Transkriptase, ein Enzym also, das ausgehend von einem RNA-Template eine DNA aufbaut. Die Telomerase bringt dabei das RNA-Template schon mit.

Anwendung der Telomerase Forschung in der Praxis

Mittlerweile sind schon einige Jahre vergangen und zurzeit sind die Forscher noch dabei herauszufinden, inwieweit diese Erkenntnis praktisch eingesetzt werden kann. Zunächst einmal natürlich in der Anti-Aging-Forschung, aber auch in der Krebsforschung ergeben sich interessante Ansätze, da dieses Enzym hauptsächlich in Krebszellen vorkommt, ist es damit möglich, Krebszellen selektiv aufzuspüren und zu bekämpfen.

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Kann eine Telomerase Therapie das Leben verlängern?

In diesem Blog wurde bislang viel über die Frage nachgedacht, welche Auswirkung das Enzym Telomerase auf den Alterungsprozess hat. Natürlich ist früher oder später auch einmal die Frage erlaubt, ob es nicht möglich ist, Telomerase über ein Medikament zuzuführen. In einem früheren Artikel wurde schon einmal von der Pflanze Tragant gesprochen, die einen sehr hohen Anteil an Telomerase beinhaltet.

Seit dem Jahre 2003 ist bekannt, das Menschen mit kurzen Telomeren früher sterben als Menschen, deren Telomer länger ist. Nun war es ein kurzer Weg, die Überlegung anzustellen, ob es nicht möglich wäre, ein Medikament zu entwickeln, das Telomerase enthält und das auf diese Weise in den menschlichen Körper eingeschleust wird. Natürlich hätte jede Zelle in den Genen die Erbinformationen zur Herstellung der Telomerase, doch diese Gene sind in den meisten Zellen abgeschaltet und solange der Mechanismus, wie das funktioniert, nicht bekannt ist, haben Forscher auch keine Chance, das zu ändern.

Die amerikanische Pharmafirma  entwickelte  ein Medikament, das es ermöglichen soll, Telomerase in die Zellen einzuschleusen. Das Medikament wurde zunächst in Zellkulturen und dann an Labortieren getestet und in der Tat zeigte sich, das es damit möglich war, die Telomere zu verlängern. Im Jahre 2004 wurde die Formel für das Medikament von TA Sciences gekauft und begann das Medikament unter den Namen TA-65 zu vermarkten. Allerdings war der Preis für die Behandlung den meisten Menschen zu teuer, so kamen nur wenige Menschen in den Genuss dieser Behandlung. Zwar gab es im Jahre 2010 einen kurzen Bericht über die Erfolge, doch ist das bei der geringen Anzahl von Probanden kaum relevant.

2011 begannen dann unabhängige Wissenschaftler das Medikament genauer unter die Lupe zu nehmen. Sie stellten fest, dass das Medikament Bestandteile der Pflanze Astralagus (Cycloastragenol und Astrageloside IV) enthält.

Es gibt eine Studie mit Mäusen aus Spanien. Mäuse, die das Medikament TA-65 bekamen waren gesünder und hatten auch längere Telomere. Auch war die Häufigkeit einer Krebserkrankung nicht häufiger als bei anderen Mäusen. Die Mäuse erhielten 25mg pro kg Körpergewicht.

Es scheint so zu sein, dass mit dem Medikament TA-65 eine durchaus realistische Möglichkeit besteht, das Leben bzw. seine Telomere zu verlängern.

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Die räumliche Struktur der Telomerase

Die Telomerase ist das wohl wichtigste Enzym, wenn es um Alterungsprozesse geht. Aus diesem Grund sind die Forscher natürlich ganz besonders daran interessiert, die räumliche Struktur der Telomerase zu ergründen. Das ist besonders wichtig, wenn in früher oder in späterer Zukunft einmal ein Medikament entwickelt werden soll, das die gleiche Wirksamkeit haben soll. Wie allgemein bekannt ist, bestehen Proteine in einer langen Abfolge von Aminosäuren. Innerhalb dieser Kette herrschen Wechselbeziehungen (Hauptsächlich Wasserstoffbrückenbindungen aber auch kovalente Bindungen, wie Disulfidbrücken, werden angetroffen). Diese falten sich dann räumlich zu einer bestimmten Struktur. Diese Struktur ist es, die dann die Wirksamkeit des Enzyms ausmacht. Natürlich hängt diese Struktur eng mit ihrer Wirksamkeit zusammen.

Die Struktur der Telomerase wurde im Jahre 2007 aufgeklärt. Im Jahre 2008 erschien dann in der Fachzeitschrift Natur ein Artikel darüber. Die Telomerase besteht aus einem RNA und einem Proteinanteil. Der Proteinanteil wird auch als Telomere-Reverse-Transkriptase (TERT) bezeichnet. Der RNA Anteil dient dem TERT als Template, um die Chromosomenstruktur, die ja aus sich immer wiederholenden Sequenzen besteht. Von diesem Template liest dann der Proteinanteil ab und fügt das Ende wieder an. Eine sehr einfache und dabei zugleich wirkungsvolle Vorgehensweise.

Eine Reverse Transkriptase besitzen übrigens auch die Retrovieren (zu denen auch der AIDS Virus gehört). Beim Abgleich der Proteinstruktur des TERT-Anteils vom Rotbraunen Maismehlkäfer wurde eine erstaunliche Übereinstimmung festgestellt. Aufgrund dieser Übereinstimmung wurde überprüft, ob AIDS-Medikamente auch erfolgreich bei der Krebstherapie eingesetzt werden können. Tatsächlich gibt es schon AIDS-Medikamenten, die erfolgreich in der Krebstherapie angewandt werden können.

Viel interessanter aber ist die Frage, ob es nicht bald möglich sein wird, ein Medikament zu entwickeln, dass den Alterungsprozess der Menschen umkehrt. Sollten sich diese Forschungsergebnisse noch weiter festigen, dann wird dieses Problem früher oder später auch in Angriff genommen. Im Augenblick gibt es erste Versuche mit Naturheilmittel, die aus Tragant gewonnen werden.

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Die Regulation der Telomerase durch den β-Cateninweg

In jeder Zelle spielt die Enzymregulation eine sehr wichtige Rolle, denn wenn Telomerase nicht benötigt wird, dann ist es zwecklos, es herzustellen.

Wissenschaftlicher am Max-Planck Institut in Freiburg forschen an Stammzellen. Diese Zellen, aus denen sich andere Zellen bilden, stehen ganz am Anfang der Entwicklung eines Lebewesens und enthalten das Enzym Telomerase. Aufgrund ihrer Forschungsarbeit haben die Wissenschaftler entdeckt, dass der sogenannte β-Cateninweg, der manchmal auch Wnt-Signalweg genannt wird, eine wichtige Rolle bei der Regulation der Telomerase einnimmt.

Durch diesen Signalweg werden sehr  viele Vorgänge in der Entwicklung des Embryos gesteuert. So ist dieser Weg bei der Ausbildung der Körperachse und auch bei der Bildung von Organen beteiligt. Über diesen Signalweg kommuniziert die Zelle gewissermaßen mit der Außenwelt. So macht es nur Sinn, sich zu teilen, wenn auch genügend Platz vorhanden ist. Stößt die Zelle mit einer anderen Zelle zusammen, dann muss die Teilung gestoppt werden.  In einem solchen Fall inhibiert das β-Catenin die Bildung von Telomerase. Ist dieser Signalweg gestört, können sich Tumore bilden.

Die Arbeitsgemeinschaft um den Wissenschaftler Rolf Kemler konnte nun zeigen, wie das β-Catenin das Telomerasegen reguliert und hat sogar den Mechanismus aufgeklärt.

Dieser Regulationsmechanismus ist auch in menschlichen Zellen aktiv. Hiervon lassen sich neue Therapieansätze ableiten, wie der Alterungsprozess des Menschen verlangsamt werden könnte.

Dieser Signaltransduktionsweg ist sehr komplex und würde den Rahmen dieses Blogs weit sprengen. Wer sich aber trotzdem einen Überblick darüber verschaffen will oder zumindest einen kleinen Überblick darüber haben möchte, wie komplex biochemische Vorgänge selbst in so kleinen Lebewesen wie einer Maus sind, der kann die untenstehende Grafik ein wenig auf sich wirken lassen.

Quelle: http://en.wikipedia.org/wiki/File:Signal_transduction_pathways.svg

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Die Bedeutung von Telomerase in der Krebsforschung

Das Enzym Telomerase hat die Eigenschaft eine Zelle unsterblich zu machen. Das hat positive Auswirkungen, wenn sich eine Zelle im Wachstum befindet und ein Tod dieser Zelle auch einen Stillstand im Wachstumsprozess bedeuten würde. Es hat aber auch negative Auswirkungen, nämlich dann, wenn die Zellen noch andere Eigenschaften haben, die sie zu einer Gefahr für den gesamten Organismus machen, so wie man es bei Krebszellen findet. Die gelegentlich kolportierte Meinung, Telomerase sei krebsauslösend, ist aus wissenschaftlicher Sicht nicht haltbar, denn die Eigenschaften, die eine Zelle letztendlich zu einer Krebszelle machen, sind vielfältig und die Unsterblichkeit dieser Zellen ist nur eine Eigenschaft von vielen.

Trotzdem bietet die Telomeraseforschung einen interessanter Ansatz für die Heilung von Krebspatienten. Wenn man es schaffen würde, dass die Krebszellen eben nicht mehr unsterblich seien, dann wäre auch die Gefahr, die von  diesen Zellen  ausgeht, nicht mehr so groß.

Es werden zurzeit verschiedene Ansatzpunkte diskutiert. Wie üblich versucht die medizinische Grundlagenforschung das Problem bei den Wurzeln zu packen. So wird an Inhibitoren geforscht, die direkt an der DNA-Struktur angreifen, die das Enzym Telomerase herstellen. Doch auch spätere Angriffspunkte sind denkbar. So kann man auch bei der Translation eingreifen. Translation beschreibt den Prozess, bei dem die DNA-Sequenz in  eine Abfolge von Aminosäuren umgeschrieben, also übersetzt (vgl. englisch translation), wird. Außerdem gibt es noch Prozesse, bei denen das Protein noch weiter verarbeitet wird. Auch hier kann man ansetzen und eine Weiterverarbeitung verhindern.

Ein anderer Ansatzpunkt versucht, die Telomere der Krebszellen abzubauen, so dass es für die Telomerase keinen Ansatzpunkt mehr gibt.

Bei der Telomerase anzusetzen hat noch einen anderen interessanten Aspekt. Bei der Behandlung einer Krebserkrankung tritt immer das Problem auf, dass neben den Krebszellen auch andere Zellen angegriffen werden. Besonders Zellen, die sich stark teilen, sind davon betroffen (deshalb verlieren Patienten während der Chemotherapie auch fast immer die Haare). Da die Telomerase in normalen Körperzellen fast nicht vorkommt, besteht hier die Möglichkeit eines gezielten Targetings, das die Lebensqualität der Krebspatienten stark verbessern könnte.

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Astralagus – eine Pflanze und ihre Bedeutung für das Anti-Aging

Tragant, auch bekannt unter dem Namen Astralagus, ist eine Pflanze, die zur Familie der Schmetterlingsblütler gehört. Diese Pflanzenart umfasst etwa 1600 Arten. Eine von ihnen, nämlich Australagu membranaceus,  macht schon seit jeher eine erstaunliche Karriere als Heilpflanze, bis zum Jahre 2009 war dieses Wissen in erster Linie Kräuterkundler vorbehalten und die breite Bevölkerung nahm davon verhältnismäßig wenig Notiz.

Im eben erwähnten Jahr 2009 machte der hohe Gehalt an Telomerase in den Wurzeln die Pflanze schlagartig berühmt und bescherte den Forschern, die damit beschäftigt waren, den Nobelpreis für Medizin.

Drei Molekularbiologen, Jack W. Szostak, Elizabeth H. Blackburn und Carol W. Greider vom Karolinska Institut in Stockholm untersuchten die Funktionen der Telomere an den Chromosomen. Schon seit längerer Zeit wurden die Chromosomenende mit dem Tod der Zellen in Verbindung gebracht. Genauere Studien standen aber bislang noch aus.

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Die Telomerasaktivität in Stammzellen

Durch die TRAP-Methode kann man die Aktivität der Telomerase in unterschiedlichen Zellen feststellen. Beim Wachstum und bei der Ausdifferenzierung der Zellen entstehen unterschiedliche Zelllinien, aus denen am Ende der fertige Mensch entsteht. Während des Wachstumsprozess ändert sich die Menge an Telomerase ständig. Zellen, die sich stark teilen müssen haben demnach mehr Telomerase, denn sonst wären die Wachstumsphase und auch das Leben der Menschen stark beschränkt.

Keimbahnzellen und embryonale Stammzellen besitzen eine sehr hohe Aktivität an Telomerase.  Diese Zellen bilden praktisch das Fundament für den fertigen Menschen. In einer frühen Entwicklungsphase des Embryos, in dem sich noch keine Organe entwickelt haben beginnen die Stammzellen sich ein wenig auszudifferenzieren.  So entstehen die Hämatopoetischen Stammzellen, aus denen sich in erster Linie die Blutzellen bilden. Diese sind im Knochenmark angesiedelt. Diese Zellen weisen ebenfalls eine Telomeraseaktivität auf, die allerdings im Vergleich zu den embryonalen Stammzellen sehr gering ist. Bei der Zellteilung reicht die Menge an Telomerase in diesen Zellen in der Regel nicht aus, um der Verkürzung des Telomers entgegenzuwirken. So können sich diese Zellen also nicht unbegrenzt teilen. Bei, Wachstum des Körpers kommt es aber immer wieder zu Phasen, in der eine verstärke Zellteilung nötig ist. In diesem Fall wird unter dem Einfluss bestimmter Wachstumsfaktoren mehr Telomerase produziert um  den Zellen die verstärke Zellteilung zu ermöglichen. In den meisten Somatischen Zellen lässt sich keine Telomeraseaktivität nachweisen. Es gibt davon nur einige Ausnahmen: In Hautzellen und in Zellen der Darmschleimhaut konnte eine geringe Telomeraseaktivittä festgestellt werden.

Neben den Hämatopoetischen Stammzellen gibt es auch noch die Mesenchymalen Stammzellen, aus denen sich die Knochen und das Bindegeweben bilden. Die Frage, ob es hier auch eine Telomeaseaktivität gibt konnte bislang noch nicht eindeutig geklärt werden, denn die Messergebnisse sind widersprüchlich. Allerdings scheinen die Ergebnisse nahe zu legen, das die Telomerase nicht nur einen Einfluss auf das Replikationspotential der Zelle hat sondern auch auf das Differenzierungspotential der Zelle.

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Nachweis der Telomerase Aktivität

Jeder Forscher muss einen Nachweis darüber führen, inwieweit seine Forschungsergebnisse tatsächlich zu einem Erfolg führen. Auch die Aktivität der Telomerase in den Zellen kann man durch die sogenannte TRAP Methode nachweisen. TRAP ist die Abkürzung für Telomeric Repeat Amplification Protocol. In  Zellen mit einer hohen Telomerase Aktivität wird das Telomer  nach der Zellteilung wieder verlängert, so dass die Zelle nicht nach einer bestimmten Anzahl von Zellteilungen stirbt. Dieses Enzym ist vor allen  Dingen in embryonalen Zellen aktiv. Nur so ist es möglich, dass sich die Zellen in einem Embryo so lange und so stark teilen können und nach 9 Monaten ein fertiger Mensch entsteht.

Bei der TRAP Methode müssen die Zellen erst lysiert, also aufgebrochen werden, daraus wird dann das Enzym extrahiert. In einem in vitro Experiment (also ein Experiment in einem Reagenzglas) wird dem Enzym ein Substrat zugegeben, das so aufgebaut ist wie ein Telomer. Das ist nicht weiter schwierig, denn ein Telomer besteht immer aus der gleichen Abfolge von Basen, Thymin, Guanin und Adenin in der Abfolge (TTAGGG)n. Die Telomerase kann nicht zwischen diesem künstlichen Substrat und einem natürlichen Unterscheiden und fängt an es zu verlängern. Je stärker die Enzymaktivität ist umso mehr verlängert sich dieser Abschnitt. Da die Abschnitte aber auch bei sehr starker Aktivität noch sehr kurz sind, werden sie verlängert. Die Methode, die dabei angewandt wird nennt man Polymerase Chain Reaction oder kurz PCR. Diese Reaktion wird in einem sogenannten Thermocycler durchgeführt, ein Gerät, das die Temperatur ständig ändert, je nachdem welcher Reaktionsschritt gerade ansteht.

Die DNA muss zuerst in ihre Einzelstränge zerlegt  werden. Ist die geschehen, dann werden  zwei Primer (für jeden Strang einen) zugefügt. Primer sind kurz DNA Sequenzen, an denen die DNA Polymerase (das Enzym, das die DNA verdoppelt) ansetzt. –an diesem Primer setzt dann die DNA an und es entstehen zwei neue DNA Stränge. Diese werden dann wieder in die Einzelstränge aufgespalten und der Vorgang wiederholt sich. Auf diese Weise entsteht sehr schnell viel DNA.

Die vervielfältigte DNA kann nun mittels der Gelelektrophorese nachgewiesen werden. Dabei werden die Proben auf ein Gel aufgetragen und in ein elektrisches Feld gebracht. Da die DNA eine Ladung aufweist wandert sie bis zu einem bestimmten Punkt. Durch eine Referenzsubstanz kann man die Größe in etwa Abschätzen. Eine genauere Quantifizierung ergibt sich noch, wenn die DNA radioaktiv Markiert wird.

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So verlängern Zellen ihr Leben

Nicht jede Körperzelle ist gleichermaßen aktiv. Es gibt Zellen, die teilen sich nach der  Wachstumsphase nur noch sehr wenig und es gibt auch Zellen, die sind sehr aktiv. Die Häufigkeit der Zellteilung ist aber begrenzt. Das kommt davon, dass bei der Zelle immer ein kleiner Teil der DNA verloren geht. Bei Zellen, die sich aber in der Wachstumsphase befindet würde das bald den Tod des Organismus bedeuten. Aus  diesem Grund gibt es das Enzym Telomerase, das die Aufgabe hat gerade in sich besonders stark teilenden Zellen die Enden immer wieder zu verlängern. Solche Zellen sind zum Beispiel Keimzellen, embryonale Zelle, Immunzellen und auch Krebszellen. Andere  Zellen unterliegen der sogenannten Hayflick-Grenze, das ist die maximale Anzahl von Zellteilungen. Dieser Wert ist für jede Art anders, was auch den unterschiedlichen Lebenserwartungen erklärt.

Die Verdoppelung der DNA wird durch das Enzym DNA Polymease durchgeführt. Dieses liest beide Stränge  in eine bestimmte Richtung ab und zwar immer in eine Richtung, die man als 3‘-5‘-Richtung bezeichnet. Da aber die Stränge entgegengesetzt orientiert sind läuft der andere Strang in 5‘-3‘-Richtung. Um auch diesen Strang korrekt ablesen zu können ist die DNA-Polymerase gezwungen immer ein Stückchen vorzuspringen und ihn dann in der korrekten Leserichtung zu verdoppeln. Dadurch entstehen einzelne DNA-Stücke (die sogenannte Okazaki-Fragmente), die später durch ein Enzym mit Namen Ligase wieder zusammengeführt werden. Dieser Strang wird als Laggingstrang bezeichnet. Das Ende des Stranges kann dann nicht mehr richtig repliziert werden, weil die DNA-Polymerase, die ja immer ein Stück vorspringen muss keinen Anhaltspunkt mehr findet und so das letzte Stückchen rückwärts nicht mehr verdoppeln kann. Die Telomerase hat nun die Aufgabe, das fehlende Stück zu ersetzen. Auf diese Weise ist es möglich, dass sich embryonale Zellen viel häufiger Teilen können, als es eigentlich durch den naturgegebenen Mechanismus möglich wäre.

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